计算模型揭示了朊病毒的复制机制

该研究由CIBIO的Dulbecco Telethon Prion&Amyloids实验室进行，由Trento大学的Emiliano Biasini领导，参与由Pietro Faccioli教授领导的团队，Pietro Faccioli教授是同一所大学的物理学家，隶属于意大利国家研究所。核物理学。

朊病毒是由称为细胞朊蛋白或PrPC的生理蛋白的异常折叠形式制成的不常见的感染因子。已知这些病原体在缺乏遗传物质的情况下通过在细胞表面募集正常的PrPC分子并迫使它们改变构象并自身变得具有感染性来复制。朊粒的在神经系统中所得到的积累在于在称为传染性海绵状脑病，包括克雅氏病，致命性家族性失眠症和格 - 施 - 沙在人类神经变性疾病的根源，而且对各种哺乳动物其它病理的如着名的疯牛病，

尽管自1982年以来我们知道朊病毒的存在，但由于诺贝尔奖获得者Stanley Prusiner的工作，关于这些非规范传染因子的结构的直接信息仍然缺乏» - Emiliano Biasini，助理Telethon科学家和副教授特伦托大学CIBIO系。«事实上，它们的不溶性和聚集性阻碍了使用经典的高分辨率技术研究蛋白质结构，如X射线晶体学或核磁共振。但是，这些信息有助于合理设计针对这些药物的药物。为了填补这一空白，我们从通常被认为远离生物学或化学的学科，即粒子物理学中找到了意想不到的帮助。

Telethon研究人员修改了先前的朊病毒结构模型，并提出了一种与最近的实验数据一致的新颖架构这个新模型允许Pietro Faccioli的小组将他们的创新算法用于可靠地预测蛋白质构象转变到朊病毒复制机制«跨学科一直是关键» - Giovanni Spagnolli博士解释说。特伦托大学CIBIO系学生，论文的第一作者。«如果没有物理学同事的贡献，我们就无法承担模拟这种复杂系统所需的计算量。我们第一次重建了一种物理合理的朊病毒复制机制，

允许重建朊病毒复制的计算算法来源于理论物理学的数学方法，最初用于研究亚原子世界的现象，例如量子隧道效应。这些数学方法已在此进行了调整，以模拟复杂的生物分子过程，如蛋白质的折叠和聚集--Pittro Faccioli，特伦托大学物理系副教授，意大利国家核物理研究所附属。

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